The influence of high temperatures on milk proteins
Uticaj visokih temperatura na proteine mleka
Abstract
High temperatures Induce certain changes in milk constituents, but the degree of these changes depends on both the temperature and time of heat treatment. The most pronounced changes take place in milk proteins. The forewarming of milk causes an increase in acidity, the precipitation of soluble Ca-phosphate, whey protein denaturation and coagulation, as well as the interaction with casein micelles, the Maillard browning reaction, the dephosphorylation of casein, the hydrolysis of casein micelles, changes in whey proteins, an extension of the rennet coagulation time and an exchange of the rheological properties of the acid and rennet casein gels, changes in the zeta-potential and casein micelle hydration, the interaction between the milk proteins and proteins of milk fat globule membrane.
Visoke temperature prouzrokuju promene na sastojcima mleka, a intenzitet tih promena zavisi od visine temperature i dužine njenog delovanja. Najveće promene dešavaju se na proteinima mleka. Uticaj visokih temperatura prouzrokuje povećanje kiselosti mleka, precipitaciju kalcijum fosfata denaturaciju i koagulaciju proteina surutke, kao i njihovu interakciju sa kazeinom, Maillard-ovu reakciju, defosforilizaciju kazeina, hidrolizu kazeinskih micela, promene na serum proteinima, produženje vremena koagulacije pod dejstvom sirišnog enzima, promene reoloških karakteristika kiselog i slatkog kazeinskog gela, promenu z-potencijala i hidratacije kazeinskih micela, interakciju između proteina mleka i proteina membrane masnih kapljica. Kazein spada u grupu termostabilnih proteina. Veliki broj rezidua prolina u polipeptidnom lancu uslovljava tzv. neorganizovanu "prelom" konformaciju, zbog čega kazein ima slabo izraženu sekundarnu i tercijarnu strukturu, pa se u literaturi često označava kao prirodn...o denaturisani protein. Kazein u mleku koaguliše na temperaturi 100°C tek nakon 12 časova, na 130°C nakon 60 min, a na 150°C nakon 3 min. Na temperaturi od 120°C nakon 5 časova, a na temperaturi 135°C u toku 60 min 10-20% ukupnog azota prelazi u neproteinski azot. Zagrevanjem rastvora K-kazeina ili celog kazeina na 120°C u toku 5-6 časova dolazi do defosforilizacije kazeina i obrazovanja manjih polipeptidnih lanaca. Ustanovljeno je da pri tim uslovima defosforilizacija kazeina iznosi 80%. Serum proteini spadaju u grupu termolabilnih proteina. Na 60°C u toku 10 min denaturiše samo 3%, na 70°C 15%, na 80°C 66%, a na 90°C oko 85% ukupnih serum proteina. Za razliku od a-laktalbumina, denaturacija p-lakto-globulina podleže kinetici reakcije drugog reda. Stepen denaturacije serum proteina se uglavnom odreduje stepenom denaturacije (3-laktoglobulina, jer on čini približno 50% ukupnih serum proteina. Ponašanje a-laktalbumina prema dejstvu visokih temperatura ustanovljene su postojanjem četiri disulfidna mosta i odsustvom slobodnih -SH grupa u polipeptidnom lancu. Zagrevanjem na 100°C u toku 10-30 min, raskida se 12-20% disulfidnih veza i obrazuju reaktivne tiolne grupe. Denaturacija a-laktalbumina u prisustvu p-laktoglobulina je izraženija i povećava se sa porastom temperature i pH sredine. Zagrevanjem mleka iznad 70°C sa dužim delovanjem visokih temperatura obrazuje se hemijski kompleks između kazeina i serum proteina (ko-agregati proteina mleka). Zagrevanjem smeše K-kazeina i (J-laktoglobulina u odnosu 1:1 u toku 20 min pri pH 6.5, količina [i-laktoglobulina koja izreaguje sa K-kazeinom na 65°C, 70°C, 80°C, 85°C i 99°C iznosi 3.4%, 15.4%, 48.8%, 67.8%, 82.9% i 76.7%.
Keywords:
casein / coaggregates / milk / proteins / whey proteins / heat treatments / kazein / koagregati / mleko / proteini / serum proteini / termički tretmanSource:
Hemijska industrija, 2002, 56, 3, 123-132Publisher:
- Savez hemijskih inženjera, Beograd
Collections
Institution/Community
Poljoprivredni fakultetTY - JOUR AU - Maćej, Ognjen AU - Jovanović, Snežana AU - Denin-Djurdjević, Jelena D. PY - 2002 UR - http://aspace.agrif.bg.ac.rs/handle/123456789/423 AB - High temperatures Induce certain changes in milk constituents, but the degree of these changes depends on both the temperature and time of heat treatment. The most pronounced changes take place in milk proteins. The forewarming of milk causes an increase in acidity, the precipitation of soluble Ca-phosphate, whey protein denaturation and coagulation, as well as the interaction with casein micelles, the Maillard browning reaction, the dephosphorylation of casein, the hydrolysis of casein micelles, changes in whey proteins, an extension of the rennet coagulation time and an exchange of the rheological properties of the acid and rennet casein gels, changes in the zeta-potential and casein micelle hydration, the interaction between the milk proteins and proteins of milk fat globule membrane. AB - Visoke temperature prouzrokuju promene na sastojcima mleka, a intenzitet tih promena zavisi od visine temperature i dužine njenog delovanja. Najveće promene dešavaju se na proteinima mleka. Uticaj visokih temperatura prouzrokuje povećanje kiselosti mleka, precipitaciju kalcijum fosfata denaturaciju i koagulaciju proteina surutke, kao i njihovu interakciju sa kazeinom, Maillard-ovu reakciju, defosforilizaciju kazeina, hidrolizu kazeinskih micela, promene na serum proteinima, produženje vremena koagulacije pod dejstvom sirišnog enzima, promene reoloških karakteristika kiselog i slatkog kazeinskog gela, promenu z-potencijala i hidratacije kazeinskih micela, interakciju između proteina mleka i proteina membrane masnih kapljica. Kazein spada u grupu termostabilnih proteina. Veliki broj rezidua prolina u polipeptidnom lancu uslovljava tzv. neorganizovanu "prelom" konformaciju, zbog čega kazein ima slabo izraženu sekundarnu i tercijarnu strukturu, pa se u literaturi često označava kao prirodno denaturisani protein. Kazein u mleku koaguliše na temperaturi 100°C tek nakon 12 časova, na 130°C nakon 60 min, a na 150°C nakon 3 min. Na temperaturi od 120°C nakon 5 časova, a na temperaturi 135°C u toku 60 min 10-20% ukupnog azota prelazi u neproteinski azot. Zagrevanjem rastvora K-kazeina ili celog kazeina na 120°C u toku 5-6 časova dolazi do defosforilizacije kazeina i obrazovanja manjih polipeptidnih lanaca. Ustanovljeno je da pri tim uslovima defosforilizacija kazeina iznosi 80%. Serum proteini spadaju u grupu termolabilnih proteina. Na 60°C u toku 10 min denaturiše samo 3%, na 70°C 15%, na 80°C 66%, a na 90°C oko 85% ukupnih serum proteina. Za razliku od a-laktalbumina, denaturacija p-lakto-globulina podleže kinetici reakcije drugog reda. Stepen denaturacije serum proteina se uglavnom odreduje stepenom denaturacije (3-laktoglobulina, jer on čini približno 50% ukupnih serum proteina. Ponašanje a-laktalbumina prema dejstvu visokih temperatura ustanovljene su postojanjem četiri disulfidna mosta i odsustvom slobodnih -SH grupa u polipeptidnom lancu. Zagrevanjem na 100°C u toku 10-30 min, raskida se 12-20% disulfidnih veza i obrazuju reaktivne tiolne grupe. Denaturacija a-laktalbumina u prisustvu p-laktoglobulina je izraženija i povećava se sa porastom temperature i pH sredine. Zagrevanjem mleka iznad 70°C sa dužim delovanjem visokih temperatura obrazuje se hemijski kompleks između kazeina i serum proteina (ko-agregati proteina mleka). Zagrevanjem smeše K-kazeina i (J-laktoglobulina u odnosu 1:1 u toku 20 min pri pH 6.5, količina [i-laktoglobulina koja izreaguje sa K-kazeinom na 65°C, 70°C, 80°C, 85°C i 99°C iznosi 3.4%, 15.4%, 48.8%, 67.8%, 82.9% i 76.7%. PB - Savez hemijskih inženjera, Beograd T2 - Hemijska industrija T1 - The influence of high temperatures on milk proteins T1 - Uticaj visokih temperatura na proteine mleka EP - 132 IS - 3 SP - 123 VL - 56 DO - 10.2298/HEMIND0203123M ER -
@article{ author = "Maćej, Ognjen and Jovanović, Snežana and Denin-Djurdjević, Jelena D.", year = "2002", abstract = "High temperatures Induce certain changes in milk constituents, but the degree of these changes depends on both the temperature and time of heat treatment. The most pronounced changes take place in milk proteins. The forewarming of milk causes an increase in acidity, the precipitation of soluble Ca-phosphate, whey protein denaturation and coagulation, as well as the interaction with casein micelles, the Maillard browning reaction, the dephosphorylation of casein, the hydrolysis of casein micelles, changes in whey proteins, an extension of the rennet coagulation time and an exchange of the rheological properties of the acid and rennet casein gels, changes in the zeta-potential and casein micelle hydration, the interaction between the milk proteins and proteins of milk fat globule membrane., Visoke temperature prouzrokuju promene na sastojcima mleka, a intenzitet tih promena zavisi od visine temperature i dužine njenog delovanja. Najveće promene dešavaju se na proteinima mleka. Uticaj visokih temperatura prouzrokuje povećanje kiselosti mleka, precipitaciju kalcijum fosfata denaturaciju i koagulaciju proteina surutke, kao i njihovu interakciju sa kazeinom, Maillard-ovu reakciju, defosforilizaciju kazeina, hidrolizu kazeinskih micela, promene na serum proteinima, produženje vremena koagulacije pod dejstvom sirišnog enzima, promene reoloških karakteristika kiselog i slatkog kazeinskog gela, promenu z-potencijala i hidratacije kazeinskih micela, interakciju između proteina mleka i proteina membrane masnih kapljica. Kazein spada u grupu termostabilnih proteina. Veliki broj rezidua prolina u polipeptidnom lancu uslovljava tzv. neorganizovanu "prelom" konformaciju, zbog čega kazein ima slabo izraženu sekundarnu i tercijarnu strukturu, pa se u literaturi često označava kao prirodno denaturisani protein. Kazein u mleku koaguliše na temperaturi 100°C tek nakon 12 časova, na 130°C nakon 60 min, a na 150°C nakon 3 min. Na temperaturi od 120°C nakon 5 časova, a na temperaturi 135°C u toku 60 min 10-20% ukupnog azota prelazi u neproteinski azot. Zagrevanjem rastvora K-kazeina ili celog kazeina na 120°C u toku 5-6 časova dolazi do defosforilizacije kazeina i obrazovanja manjih polipeptidnih lanaca. Ustanovljeno je da pri tim uslovima defosforilizacija kazeina iznosi 80%. Serum proteini spadaju u grupu termolabilnih proteina. Na 60°C u toku 10 min denaturiše samo 3%, na 70°C 15%, na 80°C 66%, a na 90°C oko 85% ukupnih serum proteina. Za razliku od a-laktalbumina, denaturacija p-lakto-globulina podleže kinetici reakcije drugog reda. Stepen denaturacije serum proteina se uglavnom odreduje stepenom denaturacije (3-laktoglobulina, jer on čini približno 50% ukupnih serum proteina. Ponašanje a-laktalbumina prema dejstvu visokih temperatura ustanovljene su postojanjem četiri disulfidna mosta i odsustvom slobodnih -SH grupa u polipeptidnom lancu. Zagrevanjem na 100°C u toku 10-30 min, raskida se 12-20% disulfidnih veza i obrazuju reaktivne tiolne grupe. Denaturacija a-laktalbumina u prisustvu p-laktoglobulina je izraženija i povećava se sa porastom temperature i pH sredine. Zagrevanjem mleka iznad 70°C sa dužim delovanjem visokih temperatura obrazuje se hemijski kompleks između kazeina i serum proteina (ko-agregati proteina mleka). Zagrevanjem smeše K-kazeina i (J-laktoglobulina u odnosu 1:1 u toku 20 min pri pH 6.5, količina [i-laktoglobulina koja izreaguje sa K-kazeinom na 65°C, 70°C, 80°C, 85°C i 99°C iznosi 3.4%, 15.4%, 48.8%, 67.8%, 82.9% i 76.7%.", publisher = "Savez hemijskih inženjera, Beograd", journal = "Hemijska industrija", title = "The influence of high temperatures on milk proteins, Uticaj visokih temperatura na proteine mleka", pages = "132-123", number = "3", volume = "56", doi = "10.2298/HEMIND0203123M" }
Maćej, O., Jovanović, S.,& Denin-Djurdjević, J. D.. (2002). The influence of high temperatures on milk proteins. in Hemijska industrija Savez hemijskih inženjera, Beograd., 56(3), 123-132. https://doi.org/10.2298/HEMIND0203123M
Maćej O, Jovanović S, Denin-Djurdjević JD. The influence of high temperatures on milk proteins. in Hemijska industrija. 2002;56(3):123-132. doi:10.2298/HEMIND0203123M .
Maćej, Ognjen, Jovanović, Snežana, Denin-Djurdjević, Jelena D., "The influence of high temperatures on milk proteins" in Hemijska industrija, 56, no. 3 (2002):123-132, https://doi.org/10.2298/HEMIND0203123M . .